Struktur der Protein-RNA Wechselwirkungen in Ribosomen. Domänen ribosomaler RNA-Protein-Kontaktstellen sollen durch Bindungsstudien und Kristallisation in ihrer Struktur untersucht werden

• Antragstellerin: Professorin Dr. Brigitte Wittmann-Liebold
• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 1999 bis 2002
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5201110

Die Quervernetzungsstudien an Ribosomen führten bisher zur Aufklärung von etwa 30 Kontaktstellen zwischen RNA und Proteinen in den E. coli und B. stearothermophilus ribosomalen Untereinheiten auf der molekularen Ebene. Ein neuer Ansatz zur Quervernetzung, Isolierung und Analyse von Oligonukleotid-Peptid-Heteromeren wurde entwickelt, um viele der Kontaktbereiche zwischen den RNAs und den Bindungsproteinen aufzuklären. Die bisher gewonnenen Ergebnisse bilden die Grundlage für die Verfeinerung der bestehenden strukturellen Modelle der Untereinheiten und erlauben die bekannten 3D-Strukturen der r-Proteine in die Modelle der RNAs einzupassen. Die Studien haben Modellcharakter auch für die Aufklärung von RNA-Protein-Wechselwirkungen in anderen RNP-Partikeln der Zelle. Im Fortsetzungsantrag sollen die spezifischen Raumstrukturen der Kontaktstellen untersucht und Kokristallisationen zwischen RNA und Bindungsproteinen durchgeführt werden. Die Kristallisation rekombinant gewonnener r-Proteine des Peptidyltransferase-Zentrums soll fortgesetzt werden.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen
• Internationaler Bezug: Griechenland, Russische Föderation
• Beteiligte Personen: Professorin Dr. Theodora Chow-Papadopoulou; Professor Dr. T. Egorov; Professor Dr. A. Kopylov; Dr. Albrecht Otto