ESI-Q-TOF Hybrid-Massenspektrometer

• Fachliche Zuordnung: Grundlagen der Biologie und Medizin
• Förderung: Förderung in 2008
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 71677008

„Zentral für das Verstehen von Funktion und Mechanismus molekularer Maschinen ist die Aufklärung der konformationellen Dynamik der die Maschine konstituierenden Proteine. Dies gilt insbesondere für die Hsp70- Hsp90 Chaperonmaschine, die, assistiert durch eine Vielzahl von Cochaperonen, hochdynamische Komplexe mit vielen zentralen Regulatorproteinen bilden und deren Aktivität und Stabilität kontrollieren. Amidwasserstoff- 1H/2H-Austausch (HX) in Verbindung mit hochauflösender Massenspektrometrie (MS) entwickelte sich in den letzten Jahren zu einer wichtigen Methode für die Untersuchung von Proteinstabilität, Proteindynamik, Konformationsänderungen in Proteinen und Proteinkomplexen und Protein-Protein-Wechselwirkungen. Wir haben die HX-MS Technik etabliert und anhand ausgewählter Proteine die Eignung für mechanistische Untersuchungen demonstriert. Mit dem beantragten Gerät wollen wir Komplexe von Hsp70 und HspQO mit Cochaperonen und Klientenproteinen untersuchen, um aufzuklären, wie die Chaperone die Aktivierung der Regulatorproteine kontrollieren. Innerhalb des SFB 638 „ Dynamics of macromolecular complexes in biosynthetic transport erwies sich HX-MS ebenfalls als Schlüsseltechnologie für die Beantwortung vieler zentraler Fragen. Das bislang eingesetzte Gerät gehört in die Zentrale Serviceeinheit für Massenspektrometrie und Proteomics des ZMBH und steht in Zukunft aufgrund vollständiger Auslastung durch andere Messungen nicht mehr zur Verfügung.“

• DFG-Verfahren: Forschungsgroßgeräte
• Gerätegruppe: 1700 Massenspektrometer
• Antragstellende Institution: Ruprecht-Karls-Universität Heidelberg
• Leiter: Professor Dr. Matthias Peter Mayer