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SFB 803: Funktionalität kontrolliert durch Organisation in und zwischen Membranen
Fachliche Zuordnung
Chemie
Biologie
Biologie
Förderung
Förderung von 2009 bis 2020
Projektkennung
Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 55908123
Es ist das Ziel des Sonderforschungsbereichs (SFB) (Collaborative Research Center, CRC) die grundlegenden Wechselwirkungen zu entschlüsseln, die zwischen der Vielzahl von verschiedenen Lipiden und spezialisierten Proteinen in zellulären Membranen auf molekularer Ebene auftreten. Wir versuchen zu klären, wie die räumliche und zeitliche Organisation der Membrankomponenten ihre Funktion beeinflusst. In diesem breiten, hoch-aktiven Wissenschaftsfeld, fokussiert sich der SFB auf zwei große Themengebiete: A) Die Organisation und Funktion von Peptiden und Proteinen in Lipidmembranen und B) Molekulare Strukturen assoziiert mit Membran-Membran Interaktionen. Das zu erwartende Ergebnis des SFB ist es, eine molekulare Vorstellung zu entwickeln, wie Peptide und Proteine in Lipidmembranen sowie zwischen zwei Membranen Strukturen ausbilden, die für Transportprozesse über Membranen und die Fusion von zwei Lipiddoppelschichten verantwortlich sind. Die Ergebnisse der ersten beiden Förderperioden haben den SFB in eine ideale Position gebracht, um die Fragen zu beantworten, wie der Peptid- und Protein-vermittelte Transport von kleinen Molekülen und Ionen über Membranen erfolgt und wie die Membranorganisation sowie spezifische Lipid-Protein Wechselwirkungen die Transporteigenschaften von Peptidanordnungen und Proteinen ändern. Die zu erwartenden Ergebnisse werden uns ein molekulares Bild der Funktion von nicht-kovalenten Peptidanordnungen und Transmembranproteinen, wie z. B. von mechanosensitiven und spannungsgesteuerten Kanälen liefern. Zudem wird dieser Teil des Wissenschaftsprogramms eine Brücke zu dem zweiten großen Ziel des SFBs schlagen, indem es zu unserem Verständnis beiträgt, wie Transmembranhelices die Membranfusion beeinflussen und erleichtern. In diesem Zusammenhang zielt der SFB darauf ab zu verstehen, wie physikalische mesoskopische Parameter wie Membrankrümmung und Lateralspannung sowie molekulare Faktoren, wie bestimmte Lipide und die molekulare Struktur von verschiedenen SNAREs die Energielandschaft entlang des Fusionswegs beeinflussen. Wir erwarten, ein einheitliches Bild des Fusionsmechanismus und des Einflusses von regulatorischen Proteinen auf dem molekularen Niveau zu erlangen.
DFG-Verfahren
Sonderforschungsbereiche
Abgeschlossene Projekte
- A01 - Der Einfluss nicht-kovalenter Wechselwirkungen auf die Einbettung, Organisation und Dynamik von Peptidhelices in Lipidmembranen (Teilprojektleiterinnen / Teilprojektleiter Diederichsen, Ulf ; Steinem, Claudia )
- A02 - Untersuchung von Membran-Peptid und Membran-Protein Wechselwirkungen mittels Hochfeld-gepulster EPR-Spektroskopie (Teilprojektleiterin Bennati, Marina )
- A03 - Lipid-Protein Wechselwirkungen in Bezug zur Mechanosensitivität von K2P K+ Kanälen (Teilprojektleiter de Groot, Berend )
- A04 - Struktur und Dynamik von ß-Strang-Membranproteinen mittels Lösungs- und Festkörper-NMR Spektroskopie (Teilprojektleiter Andreas, Loren ; Griesinger, Christian ; Lange, Adam ; Linser, Ph.D., Rasmus )
- A05 - Maßgeschneiderte Glykosphingolipide als Werkzeug zur Visualisierung von Domänenbildung und Lipid-Protein-Wechselwirkungen (Teilprojektleiterinnen / Teilprojektleiter Steinem, Claudia ; Werz, Daniel B. )
- A06 - Strukturelle Einblicke in Protein-Ligand-Membran-Interaktionen für das bakterielle Membranprotein MraY: Synthese und Anwendung chemischer Sonden (Teilprojektleiter Ducho, Christian )
- A07 - Mechanische Aktivierung von Membrankanälen und direkter Einbau von zellfrei-exprimierten Membranproteinen in substratgestützten Modellmembranen in einem mikrofluidischen System (Teilprojektleiter Schmidt, Christoph Friedrich )
- A09 - Mechanismus der Membranbindung des peripheren Membranproteins Pyruvatoxidase aus Escherichia coli (Teilprojektleiter Tittmann, Kai )
- A10 - Quantifizierung der Diffusion und Dynamik von Lipiden in Membranen in Lipidmonoschicht-abhängiger Weise (Teilprojektleiter Enderlein, Jörg )
- A11 - Lipid- und Ligand-abhängige Struktur von helikalen Membranproteinen (Teilprojektleiter Zweckstetter, Markus )
- A12 - Mechanismus und Dynamik von Peptid-Permeation über Membranen untersucht mittels molekulardynamischer Simulationen (Teilprojektleiter Hub, Jochen )
- B01 - Strukturelle Aspekte der Membranfusion untersucht mittels Röntgenbeugung und -abbildung (Teilprojektleiter Salditt, Tim )
- B02 - Primärschritte der Fusion von Lipidvesikeln: Reaktionswege, Kräfte, Energetik (Teilprojektleiter Grubmüller, Helmut )
- B03 - Die Rolle von Proteinen bei der Fusion und Fission: Computersimulation von vergröberten Modellen (Teilprojektleiter Müller, Marcus )
- B04 - Membranfusion untersucht mit Hilfe von porenüberspannenden Lipiddoppelschichten (Teilprojektleiterin Steinem, Claudia )
- B05 - Synthese neuartiger Hybrid-Biooligomere als SNARE-Analoga im Hinblick auf den Mechanismus der SNARE-vermittelten Membranerkennung und -fusion (Teilprojektleiter Diederichsen, Ulf ; Jahn, Reinhard )
- B06 - Konfokale Fluoreszenzdetektion der Bindung und Fusion von einzelnen Proteoliposomen - Fokus auf einen neuartigen SNARE Hybridkomplex (Teilprojektleiter Jahn, Reinhard ; Walla, Peter Jomo )
- B08 - Ein quantitativer Zugang zur Rolle der lateralen Spannung, Krümmung und äußerer Kräfte in der Membranfusion (Teilprojektleiter Janshoff, Andreas )
- B09 - Funktionelle Charakterisierung der Membrandeformierung durch Epsin1 (Teilprojektleiter Meinecke, Michael )
- Z01 - Zentrale Aufgaben des Sonderforschungsbereichs (Teilprojektleiterin Steinem, Claudia )
- Z02 - Statistische Methoden für zeitvariable elektrophysiologische Daten und für Protein-Membran Interaktionen (Teilprojektleiter Munk, Axel )
- Ö01 - Sichtbare Wissenschaft: Informieren, Motivieren und Partizipieren in formalen und non-formalen Bildungsangeboten (Teilprojektleiter Mey, Ingo ; Waitz, Thomas )
Antragstellende Institution
Georg-August-Universität Göttingen
Beteiligte Hochschule
Technische Universität Braunschweig
Beteiligte Institution
Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie
(Karl-Friedrich-Bonhoeffer-Institut) (aufgelöst)
(Karl-Friedrich-Bonhoeffer-Institut) (aufgelöst)
Sprecherin
Professorin Dr. Claudia Steinem