SFB 394:  Structures and Mechanisms in Biological Signal and Energy Transduction

• Subject Area: Biology
• Term: from 1996 to 2002
• Project identifier: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Project number 5479768

The goal of the collaborative research centre 394 is to determinethree-dimensional structures of proteins in order to describe function and dynamic movements on an atomic level. A special aspect is the description of the domain interactions of different proteins. Thus force development by structural muscle proteins and their regulation or iontransport by membrane proteins or interactions of phosphorylated amino acids with proteins shall be explained. An array of methods will be employed like proteincristallography, fouriertransforminfraredspectroscopy, electronresonancespectroscopy, transient kinetics, realtime measurements of interactions by "surface plasmon resonance" and microcalorimetry. In addition laserforceps will be developed combined with a single fluorophor-polarisation detection which will allow to determine interactions of domains of different proteins on a single-molecule level. The collaborative research centre is composed of 21 projects of which 16 are located at the Ruhr-Universität Bochum including two central service projects for peptide analysis by masspectrometry and DNA analysis and 5 are located at the Max-Planck-Institut for Molecular Physiology at Dortmund.

• DFG Programme: Collaborative Research Centres

Completed projects

• A1 - Dynamics of actin and myosin interactions and force generation in muscle (Project Heads Geeves, Michael A. ;  Goody, Roger S. )
• A2 - Herztroponin: Struktur und Funktion (Project Heads Jaquet, Kornelia ;  Mügge, Andreas )
• A3 - Funktionelle und strukturelle Analyse der Interaktion von Aktin mit Aktin bindenden Proteinen (Project Head Mannherz, Hans Georg )
• A4 - Kinetische und molekulare Untersuchungen an Actin und Actin-bindenden Proteinen (Project Head Wegner, Albrecht )
• A5 - Messung von Einzelprotein-Interaktionen durch Kombination von Laserpinzette und hochauflösender Fluoreszenzspektroskopie (Project Heads Schweiger, Gustav ;  Thieleczek, Rolf )
• B1 - Der molekulare GTPase-Mechanismus von H-ras p21 bestimmt mit zeitaufgelöster FTIR-Spektroskopie (Project Head Gerwert, Klaus )
• B2 - Quantitative Beziehungen zwischen Struktur und Funktion von Ras/Effektorkomplexen (Project Head Herrmann, Christian )
• B3 - Struktur und Funktion von Phosphatidylinositol 4-Kinasen, PI4K230 und PI4K92 (Project Head Heilmeyer, Ludwig G. )
• B4 - Biophysikalische und molekularbiologische Charakterisierung interagierender Domänen und Strukturmotive der cAMP-abhängigen Proteinkinasen (Project Head Herberg, Friedrich-Wilhelm )
• B6 - C1 Domänen bei der Signalübertragung durch Rho und Proteinkinase C in S.cervisiae und in Säugerzellen (Project Head Block, Christoph )
• B7 - Aktivierung von Proteinkinasen durch GTP-bindende Proteine (Project Heads Scheffzek, Klaus ;  Wittinghofer, Alfred )
• B8 - Struktur und Regulation der löslichen Guanylyl-Cyclase (Project Head Koesling, Doris )
• C1 - Strukturelle Änderungen des Bakterio rhodopsins bei der Energieübertragung bestimmt mit Hilfe stellenspezifischer Spinmarkierung und zeitaufgelöster ESR-Spektroskopie (Project Head Steinhoff, Heinz-Jürgen )
• C2 - Der molekulare Reaktionsmechanismus der lichtgetriebenen Protonenpumpe Bakteriorhodopsin (Project Head Gerwert, Klaus )
• C4 - Strukturelle Charakterisierung des peroxisomalen PTS1-Importrezeptors und interagierender Proteine (Project Heads Kunau, Wolf-Hubert ;  Schliebs, Wolfgang )
• C5 - Struktur und Funktion von Komponenten der bakteriellen Signaltransduktion und ihre Interaktion mit Proteinen und Proteindomänen des bakteriellen Phosphotransferasesystems (Project Head Hengstenberg, Wolfgang )
• C6 - Strukturelemente im aktiven Zentrum der Häm-Kupferoxidase Cytochrom bo3 (Project Head Lübben, Mathias )
• C7 - Molekulare Chaperone von Escherichia coli und Thermus thermophilus - Struktur und Funktion von DnaK, GrpE und DnaJ (Project Head Reinstein, Joachim )
• C8 - Strukturelle Änderungen des Bakteriorhodopsins und der Reversen Transkriptase bestimmt mit Hilfe ortsspezifischer Spinmarkierung und zeitaufgelöster ESR-Spektroskopie (Project Head Goody, Roger S. )
• V1 - Verwaltung, Sekretariat des SFB (Project Head Heilmeyer, Ludwig G. )
• Z1 - Proteomics/Massenspektrometrie, Multidimensionale HPLC (Project Head Meyer, Helmut Erich )
• Z2 - Zentrales Dienstleistungsprojekt DNA-Sequenzierung (Project Head Heilmeyer, Ludwig G. )

• Applicant Institution: Ruhr-Universität Bochum
• Spokesperson: Professor Dr. Ludwig G. Heilmeyer