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SFB 394: Strukturelemente und molekulare Mechanismen von Proteinen bei Energieübertragung und Signalvermittlung
Fachliche Zuordnung
Biologie
Förderung
Förderung von 1996 bis 2002
Projektkennung
Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5479768
Ziel des Sonderforschungsbereichs 394 ist es,dreidimensionale Strukturen von Proteinen aufzuklären, um damit Funktionen und dynamisches Verhalten auf atomarer Ebene beschreiben zu können. Dazu sollen vor allem Prinzipien der Wechselwirkungen von Domänen verschiedener Proteine aufgeklärt werden. So sollen komplexe Vorgänge, wie zum Beispiel Kraftenwicklung durch Muskelstrukturproteine und deren Regulation oder Ionentransport durch Membranproteine oder Interaktion phosphorylierter Aminosäuren mit Proteinen verständlich werden. Dazu werden eine Reihe verschiedener Methoden eingesetzt wie Proteinkristallographie, Fouriertransforminfrarotspektroskopie, Elektronenresonanzspektroskopie, Transientenkinetik, Bestimmung der Interaktion in Echtzeit mit Hilfe der "Surface plasmon resonance" und Mikrocalorimetrie. Weiterhin wird eine Laserpinzette entwickelt, die mit einer Einzelfluorophor-Polarisationsdetektion kombiniert werden soll. Diese letztere Methode wird es dem Sonderforschungsbereich erlauben, neue Aspekte der Interaktion von Domänen verschiedener Proteine auf der Ebene eines einzelnen Moleküls zu beschreiben. Der Sonderforschungsbereich besteht aus insgesamt 21 Projekten, von denen 16 Projekte an der Ruhr-Universität in Bochum, inklusive zwei zentraler Service-Projekte für Massenspektrometrische Peptidanalyse und DNA-Analytik und 5 am Max-Planck-Institut für Molekulare Physiologie in Dortmund lokalisiert sind.
DFG-Verfahren
Sonderforschungsbereiche
Abgeschlossene Projekte
- A1 - Dynamics of actin and myosin interactions and force generation in muscle (Teilprojektleiter Geeves, Michael A. ; Goody, Roger S. )
- A2 - Herztroponin: Struktur und Funktion (Teilprojektleiterinnen / Teilprojektleiter Jaquet, Kornelia ; Mügge, Andreas )
- A3 - Funktionelle und strukturelle Analyse der Interaktion von Aktin mit Aktin bindenden Proteinen (Teilprojektleiter Mannherz, Hans Georg )
- A4 - Kinetische und molekulare Untersuchungen an Actin und Actin-bindenden Proteinen (Teilprojektleiter Wegner, Albrecht )
- A5 - Messung von Einzelprotein-Interaktionen durch Kombination von Laserpinzette und hochauflösender Fluoreszenzspektroskopie (Teilprojektleiter Schweiger, Gustav ; Thieleczek, Rolf )
- B1 - Der molekulare GTPase-Mechanismus von H-ras p21 bestimmt mit zeitaufgelöster FTIR-Spektroskopie (Teilprojektleiter Gerwert, Klaus )
- B2 - Quantitative Beziehungen zwischen Struktur und Funktion von Ras/Effektorkomplexen (Teilprojektleiter Herrmann, Christian )
- B3 - Struktur und Funktion von Phosphatidylinositol 4-Kinasen, PI4K230 und PI4K92 (Teilprojektleiter Heilmeyer, Ludwig G. )
- B4 - Biophysikalische und molekularbiologische Charakterisierung interagierender Domänen und Strukturmotive der cAMP-abhängigen Proteinkinasen (Teilprojektleiter Herberg, Friedrich-Wilhelm )
- B6 - C1 Domänen bei der Signalübertragung durch Rho und Proteinkinase C in S.cervisiae und in Säugerzellen (Teilprojektleiter Block, Christoph )
- B7 - Aktivierung von Proteinkinasen durch GTP-bindende Proteine (Teilprojektleiter Scheffzek, Klaus ; Wittinghofer, Alfred )
- B8 - Struktur und Regulation der löslichen Guanylyl-Cyclase (Teilprojektleiterin Koesling, Doris )
- C1 - Strukturelle Änderungen des Bakterio rhodopsins bei der Energieübertragung bestimmt mit Hilfe stellenspezifischer Spinmarkierung und zeitaufgelöster ESR-Spektroskopie (Teilprojektleiter Steinhoff, Heinz-Jürgen )
- C2 - Der molekulare Reaktionsmechanismus der lichtgetriebenen Protonenpumpe Bakteriorhodopsin (Teilprojektleiter Gerwert, Klaus )
- C4 - Strukturelle Charakterisierung des peroxisomalen PTS1-Importrezeptors und interagierender Proteine (Teilprojektleiter Kunau, Wolf-Hubert ; Schliebs, Wolfgang )
- C5 - Struktur und Funktion von Komponenten der bakteriellen Signaltransduktion und ihre Interaktion mit Proteinen und Proteindomänen des bakteriellen Phosphotransferasesystems (Teilprojektleiter Hengstenberg, Wolfgang )
- C6 - Strukturelemente im aktiven Zentrum der Häm-Kupferoxidase Cytochrom bo3 (Teilprojektleiter Lübben, Mathias )
- C7 - Molekulare Chaperone von Escherichia coli und Thermus thermophilus - Struktur und Funktion von DnaK, GrpE und DnaJ (Teilprojektleiter Reinstein, Joachim )
- C8 - Strukturelle Änderungen des Bakteriorhodopsins und der Reversen Transkriptase bestimmt mit Hilfe ortsspezifischer Spinmarkierung und zeitaufgelöster ESR-Spektroskopie (Teilprojektleiter Goody, Roger S. )
- V1 - Verwaltung, Sekretariat des SFB (Teilprojektleiter Heilmeyer, Ludwig G. )
- Z1 - Proteomics/Massenspektrometrie, Multidimensionale HPLC (Teilprojektleiter Meyer, Helmut Erich )
- Z2 - Zentrales Dienstleistungsprojekt DNA-Sequenzierung (Teilprojektleiter Heilmeyer, Ludwig G. )
Antragstellende Institution
Ruhr-Universität Bochum
Sprecher
Professor Dr. Ludwig G. Heilmeyer