Detailseite
Projekt Druckansicht

Funktion ausgewählter AMP-bindender Enzyme aus Arabidopsis

Antragsteller Dr. Martin Fulda
Fachliche Zuordnung Biochemie und Biophysik der Pflanzen
Förderung Förderung von 2004 bis 2009
Projektkennung Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5441434
 
Erstellungsjahr 2009

Zusammenfassung der Projektergebnisse

In dem Projekt “Funktion ausgewählter AMP-bindender Enzyme aus Arabidopsis“ wurden enzymatische Aktivitäten bearbeitet, die Organsimen für die Umsetzung einer Vielzahl von organischen Säuren benötigen. Das Genom der Modellpflanze Arabidopsis kodiert für 44 derartige Enzyme, die sich aufgrund von Sequenzähnlichkeiten eindeutig identifizieren lassen. Bei allen bislang untersuchten Enzymen aus höheren Organismen erfolgt die Aktivierung der Carbonsäuren mittels Coenzym A. Die zwei im Rahmen des Projekts untersuchten Enzyme verwenden dagegen Acyl-Carrier-Protein zur Aktivierung von Fettsäuren. Die Sequenzen weisen deutliche Ähnlichkeiten zu entsprechenden Proteinen aus Cyanobakterien auf und der Nachweis der Lokalisation in pflanzlichen Plastiden spiegelt diese Verwandtschaft wider. Die biologische Funktion der Enzyme und ihre Rolle im Stoffwechsel konnte bisher nicht eindeutig ermittelt werden. Weder Einfach- noch Doppelmutanten zeigten auffällige Veränderungen im Stoffwechsel oder im Erscheinungsbild der Pflanze. Auf der anderen Seite konnte gezeigt werden, dass funktionale Überlappung der beiden Aktivitäten offenbar gering ist. So ist zum einen das Spektrum der als Substrat akzeptierten Fettsäuren deutlich voneinander unterschieden. Zum anderen weicht auch das Expressionsprofil im pflanzlichen Gewebe deutlich voneinander ab, so dass anzunehmen ist, dass beide Aktivitäten in unterschiedlicher Weise in den Lipidstoffwechsel der Plastiden involviert sind. Aufgrund der im Projekt gefundenen Funktion der homologen Proteine in Cyanobakterien kann jedoch über die Rolle der pflanzlichen Proteine im Metabolismus spekuliert werden. Es zeigte sich, dass in Cyanobakterien die primäre Funktion der Acyl-ACP Synthetasen im Recycling von Fettsäuren besteht, die im Rahmen von Lipid-Abbauprozessen freigesetzt werden. Ob eine solche Rolle auch für die in Plastiden untersuchten Aktivitäten zutrifft wird gegenwärtig geprüft.

Projektbezogene Publikationen (Auswahl)

  • (2005) Identification of a plastid acyl-acyl carrier protein synthetase in Arabidopsis and its role in the activation and elongation of exogenous fatty acids. Plant J. 44: 620-32
    Koo AJ, Fulda M, Browse J, Ohlrogge JB
 
 

Zusatzinformationen

Textvergrößerung und Kontrastanpassung