Phenylacetyl-CoA Dehydrogenase, ein neues Molybdoenzym

• Antragsteller: Professor Dr. Georg Fuchs
• Fachliche Zuordnung: Stoffwechselphysiologie, Biochemie und Genetik der Mikroorganismen
• Förderung: Förderung von 2004 bis 2009
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5416814

Phenylessigsäuren sind gängige Zwischenprodukte beim Stoffwechsel von Phenylalanin und anderen aromatischen Substraten. Unter anoxischen Bedingungen wird Phenylacetat über Phenylacetyl-CoA und Phenylglyoxylat zu Benzoyl-CoA oxidiert. Wir haben das neue Enzym Phenylacetyl-CoA Oxidoreduktase entdeckt, welches eine vier-Elektronen-Oxidation von Phenylacetyl-CoA katalysiert. Die Funktion und Struktur dieses Enzyms sollen in dem Modellbakterium Thauera aromatica untersucht werden. Phenylacetyl-CoA Oxidoreduktase katalysiert die Reaktion Phenylacetyl-CoA + 2 Ubiquinon + 2 H2O - Phenylglyoxylat + 2 Ubiquinon-H2 + CoASH. Es ist ein membrangebundenes Molybdän-Eisen-Schwefel-Protein, das 3 Untereinheiten von 93, 27 und 26 kDa enthält; die Gene wurden in einem verwandten Bakterium sequenziert. Das Enzym ist in dreierlei Hinsicht einmalig. (1) Es katalysiert als einziges bekanntes Enzym eine alpha-Oxidation einer CoA-aktivierten Fettsäure ohne Sauerstoff. (2) Es katalysiert eine vier-Elektronen-Oxidation, nicht eine zwei-Elektronen-Oxidation wie die anderen Molybdoenzyme. (3) Phenylglyoxylyl-CoA ist ein freies Zwischenprodukt und alle Enzympräparationen hydrolysierten Phenylglyoxylyl-CoA, aber nicht Phenylacetyl-CoA. Die Ergebnisse haben Bedeutung für die Mikrobiologie des anaeroben Aromatenstoffwechsels und die Biochemie von Molybdoenzymen.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen