Evolution der Nitrilasen in glucosinolat-bildenden Pflanzen

• Antragsteller: Privatdozent Dr. Markus Piotrowski
• Fachliche Zuordnung: Biochemie und Biophysik der Pflanzen
• Förderung: Förderung von 2003 bis 2010
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5404623

Nitrilasen sind Enzyme, die Nitrilverbindungen zu ihren korrespondierenden Carbonsäuren oder Amiden hydrolysieren. "Echte" Nitrilasen werden nur in Bakterien, Pilzen und Pflanzen gefunden. Unter Höheren Pflanzen weit verbreitet sind Homologe der Nitrilase-Isoform 4. Dieses Enzym katalysiert die Umsetzung von b-Cyano-L-alanin, einem Zwischenprodukt der Cyanidentgiftung Höherer Pflanzen, zu Asparagin und Aspartat und erfüllt damit eine Funktion im Primärstoffwechsel. Neben dieser Nitrilase-Isoform sind von Arabidopsis thaliana und zwei Brassica-Spezies andere Nitrilase-Isoformen bekannt, deren Funktion im Katabolismus der Glucosinolate vermutet wird. Glucosinolate sind sekundäre Pflanzenstoffe, die im wesentlichen nur in Familien der Ordnung Capparales gebildet werden. Bei Verletzung dieser Pflanzen werden Glucosinolate aus ihren Speichern freigesetzt und durch Thioglucosidasen (syn. Myrosinasen) hydrolysiert. Als Endprodukte dieser Reaktion treten, je nach Enzymausstattung der Pflanzen, Isothiocyanate, Thiocyanate oder Nitrile auf. Durch die Evolution der an der Glucosinolat-Biosynthese beteiligten Enzyme treten in verschiedenen Spezies unterschiedliche Spektren an Glucosinolaten auf. Dementsprechend unterschiedlich sind auch die bei der Freisetzung entstehenden Nitrile. Im Rahmen des vorgeschlagenen Projektes soll untersucht werden, ob, inwieweit und wie sich die Nitrilasen Glucosinolat-bildender Pflanzen ihren neuen möglichen Substraten, den Glucosinolat-abgeleiteten Nitrilen, angepasst haben.

• DFG-Verfahren: Schwerpunktprogramme
• Teilprojekt zu: SPP 1152: Evolution metabolischer Diversität