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Kooperation von Carboanhydrase und Säure-/Base-gekoppelten Membrantransportern heterolog exprimiert in Xenopus-Oozyten

Fachliche Zuordnung Molekulare Biologie und Physiologie von Nerven- und Gliazellen
Förderung Förderung von 2002 bis 2010
Projektkennung Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5367772
 
Erstellungsjahr 2010

Zusammenfassung der Projektergebnisse

Protein-Protein-Wechseiwirkungen spielen für die funktionellen Abläufe in Zellen eine wichtige Rolle. Wenn Enzyme mit Membrantransportem interagieren und deren Aktivität beeinflussen, spricht man von einem „Transportmetabolon". In diesem Projekt haben wir Wechselwirkungen zwischen Säure-/Basen-gekoppelten Membrantransportern und dem ubiquitären Enzym Carbonahydrase untersucht. Während für die Erhöhung der Transportleistung des elektrogenen Natrium-Bikarbonat-Kotransporters NBCel die katalytische Aktivität der Carboanhydrasen erforderlich war, zeigte sich die kooperative Interaktion zwischen Carboanhydrase-Isoform II und dem Laktat-transportiereriden Monocarboxylattransporter MCTl überraschenderweise unabhängig von der enzymatlschen Aktivität.

Projektbezogene Publikationen (Auswahl)

  • (2005) Transport activity of MCT1 expressed in Xenopus oocytes is increased by interaction with carbonic anhydrase. J. Biol. Chem. 280,39882-39889
    Becker, H.M., Hirnet, D., Fecher-Trost, C., Sültemeyer, D. & Deitmer, J.W.
  • (2007) Carbonic anhydrase II increases the activity of the human electrogenic Na+/HCO3- cotransporter. J. Biol. Chem. 282, 13508- 13521
    Becker, H.M. & Deitmer, J.W.
  • (2007) Enzymatic interference with the membrane conductance of the glutamine transporter SNAT3 expressed in Xenopus oocytes by carbonic anhydrase II. J. Gen. Physiol. 130, 203-215
    Weise, A., Becker, H.M. & Deitmer, J.W.
  • (2007) Heterologous expression of the glutamine transporter SNAT3 in Xenopus oocytes is associated with four modes of transport. J. Biol. Chem. 282,3788-3798
    Schneider, H.P., Bröer S., Bröer, A. & Deitmer, J.W.
  • (2007) The sodium-bicarbonate cotransporter NBCe1 supports glutamine efflux via SNAT3 (SLC38A3) coexpressed in Xenopus oocytes. Pfügers Archiv - Eur. J. Physiol. 455, 885-893
    Wendel, C., Becker, H.M. and Deitmer, J.W.
  • (2008) Non-enzymatic proton handling by carbonic anhydrase II during H+-lactate cotransport via monocarboxylate transporter 1. J. Biol. Chem. 283,21655-21667
    Becker, H. & Deitmer, J.W.
 
 

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