Phosphorylierung der Tyrosin Phosphatase SHP2 durch Protein Kinase-C: Untersuchungen zur physiologischen Relevanz sowie zur Bedeutung innerhalb der Insulinsignalkette

• Antragsteller: Professor Dr. Hans-Ulrich Häring, seit 5/2007
• Fachliche Zuordnung: Gastroenterologie
• Förderung: Förderung von 2001 bis 2004
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5328283

• Erstellungsjahr: 2007

Zusammenfassung der Projektergebnisse

Zusammenfassend weisen unsere Versuche daraufhin, daß die Phorbolester- und TNFa-induzierte Phosphorylierung von IRS-1 an Serin 307 kein direkter PKC-Effekt ist, sondern von der Anwesenheit von Shp2 abhängt. Weder die Phosphataseaktivität noch die PK.C-abhängigen Phosphorylierungsstellen Serin 576 und Serin 591 sind für diese Regulierung notwendig. Darüber hinaus konnte gezeigt werden, daß die PKC-induzierte IRS-1 Serin 307 Phosphorylierung neben Shp2 JNK und PI-3 Kinase/mTOR benötigt.