Einfluss der Hydratation, Cosolventien und Confinement auf die Struktur, Stabilität und Dynamik von Proteinen

• Antragsteller: Professor Dr. Roland Winter
• Fachliche Zuordnung: Physikalische Chemie von Molekülen, Flüssigkeiten und Grenzflächen, Biophysikalische Chemie
• Förderung: Förderung von 2001 bis 2009
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5468362

Wir möchten uns mit dem Verhalten des Wassers in seiner zentralen Rolle für die Struktur, Dynamik und Funktion hydratisierter Biomoleküle und deren Aggregate (insbesondere lyotrope Lipidmesophasen, Modellbiomembranen und Proteine) beschäftigen. Das Spektrum der Hydratationsphänomene ist für die Phasenvielfalt wäßriger biomolekularer Systeme, die Hierarchie der auftretenden Bewegungsmoden und für die Funktion der beteiligten Systeme verantwortlich. Im Vordergrund des Forschungsinteresses sollen Untersuchungen zum Einfluß der Hydratation auf die Struktur und Dynamik lyotroper Lipidmesophasen (mit Zusätzen, wie Polypeptiden), Untersuchungen zur temperatur- und druckinduzierten Proteinentfaltung und Untersuchung der strukturellen und dynamischen Eigenschaften von Proteinen in mizellarer Umgebung stehen. Die Untersuchungen sollen z.T. auch unter extremen Zustandsbedingungen, wie sie z.B. für das Verständnis der Hydratation von Biomolekülen unter äußeren Streßbedingungen (tiefe Temperaturen (wie z.B. im Permafrost) und hohe Drücke (wie z.B. in der Tiefsee)) relevant sind, erfolgen.

• DFG-Verfahren: Forschungsgruppen
• Teilprojekt zu: FOR 436: Polymorphismus, Dynamik und Funktion von Wasser an molekularen Grenzflächen