Nichtlineare Spektroskopie eines einzelnen Nanoobjekts mit Hilfe eines plasmonischen Wellenleiters

• Antragsteller: Professor Dr. Markus Lippitz
• Fachliche Zuordnung: Physikalische Chemie von Molekülen, Flüssigkeiten und Grenzflächen, Biophysikalische Chemie
• Förderung: Förderung seit 2023
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 524294906

Wie optimiert die Natur die Absorption von Licht und den Transport von Energie für die Photosynthese? Spielt quantenmechanische Kohärenz eine Rolle in der warmen und feuchten Umgebung der Biologie? Sind alle Proteinkomplexe identisch oder gibt es unterschiedliche Lösungen für dieselbe Funktion? Die Antwort auf diese Fragen erfordert ultraschnelle Spektroskopie eines einzelnen Proteinkomplexes. Die Abbildung und Spektroskopie einzelner Moleküle (oder Proteine) mittels Fluoreszenz ist eine gut etablierte Technik. Sie umgeht die Mittelwertbildung der spektroskopischen Eigenschaften und ermöglicht den Zugang zu deren zeitlichen Entwicklung, ohne dass das Ensemble synchronisiert werden muss. Die zugänglichen Zeitskalen sind jedoch durch die Lebensdauer der Fluoreszenz begrenzt und schnellere Prozesse wie der Zerfall der Kohärenz und der Transport der Anregung bleiben dem Beobachter verborgen. Nichtlineare optische Spektroskopie ermöglicht uns den Zugang zu diesen ultrakurzen Zeitskalen. Ein einzelner Emitter muss also innerhalb eines kurzen Zeitintervalls mit zwei Photonen wechselwirken. Unter diesen Bedingungen begrenzt das Photobleichen des Fluorophors die Gesamtzahl der detektierbaren Photonen auf etwa eine Million. Bislang sind nur sehr wenige und eher begrenzte nichtlineare Experimente an einzelnen Molekülen erfolgreich gewesen. Hier schlagen wir vor, zwei aktuelle Innovationen zu kombinieren, um diese Beschränkung zu überwinden. Wir werden plasmonische Wellenleiter verwenden, um die Photostabilität von Fluorophoren durch den Purcell-Effekt zu erhöhen. Dadurch wird die Gesamtzahl der detektierten Photonen und damit das Signal-Rausch-Verhältnis erhöht, wodurch winzige nichtlineare Effekte sichtbar werden. Wir werden dieses Probendesign mit phasenmodulierter zweidimensionaler Spektroskopie mit Fluoreszenzdetektion kombinieren. Diese Methode der Fluoreszenzanregung und Datenanalyse wird es uns ermöglichen, ein Maximum an Informationen aus der begrenzten Anzahl von Photonen zu extrahieren. Zur Validierung unseres neuen Aufbaus werden wir die Schwingungskohärenz in einem einzelnen Farbstoffmolekül untersuchen, die mit der linearen Spektroskopie nicht zugänglich ist, aber vermutlich einen entscheidenden Einfluss auf die Arbeitsweise von Lichtsammelkomplexen hat. Dann wechseln wir zu einzelnen lichtsammelnden Proteinkomplexen von Purpurbakterien. 2d-Spektren werden den Grad der Kohärenz zwischen den Absorptionsbanden, ihren Zerfall und ihre Variation von Komplex zu Komplex aufklären.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen