Translokation von Proteinen mit RR-Signalpeptiden über die bakterielle Plasmamembran

• Antragsteller: Professor Dr. Georg Sprenger
• Fachliche Zuordnung: Mikrobiologie, Virologie und Immunologie
• Förderung: Förderung von 2000 bis 2004
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5230182

Der Transport von Kofaktor-haltigen Redoxproteinen mit einem Zwillings-Arginin (RR) Motiv im Signalpeptid über die bakterielle Plasmamembran erfolgt über einen neuen, Sec-unabhängigen Exportweg, der signifikante Ähnlichkeiten zum in Thylakoiden vorkommenden sog. DpH-Weg aufweist. Über den Mechanismus dieses als TAT ("twin-arginine-translocation") bezeichneten Vorgangs ist bislang so gut wie nichts bekannt. Im Rahmen des beantragten Vorhabens sollen am Beispiel des periplasmatischen RR-Enzyms Glukose-Fruktose-Oxidoreduktase (GFOR) aus Zymomonas mobilis Untersuchungen zum RR-abhängigen Proteintransport durchgeführt werden. Die Schwerpunkte der Arbeiten liegen einerseits auf der Identifizierung und molekularen Charakterisierung der am Transport beteiligten zellulären Komponenten des TAT-Apparats und deren Wechselwirkungen mit dem Substratprotein. Darüberhinaus ist geplant, die Eigenschaften (Signale) der Substratproteine zu definieren, die für eine produktive Erkennung der RR-Proteine durch den TAT-Exportapparat sowie für die nachfolgende Membrantranslokation von essentieller Bedeutung sind.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen
• Beteiligte Person: Professor Dr. Roland Freudl