Vollsynthetische Makromolekülsegmente als funktionelle Module zur Nachahmung der komplexen Haftmechanismen von peptidischen Adhäsionsdomänen

• Antragsteller: Professor Dr. Hans Gerhard Börner
• Fachliche Zuordnung: Präparative und Physikalische Chemie von Polymeren
• Förderung: Förderung seit 2020
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 442218058

Ziel des vorliegenden Antrages ist die Übertragung eines molekularen Wirkprinzips, welches bei muschelkleberinspirierten Peptiden eine herausragende Beschichtungskinetik erzeugt, auf vollsynthetische Polymere. Im Rahmen des Projekts sollen peptidomimetische Al2O3-Binder auf Basis monodisperser, sequenzdefinierter Präzisionspolymere hergestellt und Sequenz-Funktions-Beziehungen systematisch untersuch und verstanden werden. Als Vorbild dient eine peptidische Adhäsionsdomäne, die in vorrangegangenen Arbeiten, für die Tyrosinase aktivierbare Bindung auf Al2O3 selektiert wurde. Die 12mer Domäne zeigte herausragende Beschichtungseigenschaften wie schnelle Adsorptionskinetik, hohe Belegungsdichte und robuste Stabilität gegenüber Meerwasser. Auf molekularer Ebene konnte der zugrundeliegende Mechanismus über moderne NMR-Methoden und moleküldynamische Simulationen aufgeklärt werden. Aus den Strukturdaten und der Funktionsanalyse ergaben sich die Schlüsselsequenzen die im vorliegenden Vorhaben auf vollsynthetische Segmente übertragen werden sollen. Das Vorbild gibt die Kombination einer stark bindenden Subdomäne mit einer dynamisch bindenden Subdomäne als Kernkonzept für die effizienten Beschichtungseigenschaften vor. Initial wird der Bindungskontakt zum Aluminiumoxid schnell über die starke Subdomäne hergestellt, und nachgelagert kann die Oberfläche um die primäre Kontaktstelle herum von der dynamischen Bindungsdomäne exploriert werden, um eine geeignete Bindungsstelle zu finden, Kontaktpunkte zu maximieren und Spannungen im Segment zu reduzieren. Im Vorhaben soll das etablierte Prinzip der „direkten Übersetzung“ der Seitenkettenfunktionalitätssequenzen aus dem Peptid-Vorbild auf ein Präzisionspolymer angewendet werden, um stark bindende und dynamisch bindende Segmente zu erzeugen. Über festphasengebundene Thiolacton/Michael-Chemie sollen sequenzdefinierte Oligoamidurethane bzw. über kontrolliert radikalische Polymerisation unter Single-Unit Monomer Insertion (SUMI) sollen monodisperse Oligoacrylate hergestellt werden. Neben den Stammsequenzen sollen Sequenzsätze mit systematischer Sequenzvariation aufgebaut und deren Eigenschaften untersucht werden. Durch Kombination geeigneter Segmente (stark+dynamisch) soll ein komplexer Adsorptionsmechanismus auf Al2O3 realisiert werden. Aus dem Vergleich der Eigenschaften zwischen beiden Präzisionspolymerplattformen soll Grundlagenverständnis über Beiträge der Seitenkettenfunktionalitätssequenz und des funktionalen Rückgrats zur Funktion erarbeitet werden.Durch Nachahmung des peptidischen Beschichtungsmechanismusses sollen Polymere für effizienterer Beschichtungen mit hoher Abscheidungskinetik realisiert werden. Neue Einsichten in bioinspirierte Adhäsive könnten somit nicht nur ein neues Konzept für Klebstoffdesign auf Basis der Kombination starker und dynamischer Bindungsdomänen etablieren, sondern könnten auch Konzepte für universelle bzw. materialspezifische Haft- und Klebsysteme in Aussicht stellen.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen
• Internationaler Bezug: Australien
• Kooperationspartnerin: Professorin Dr. Tanja Junkers