Gasvesikelbildung bei Haloarchaea: Funktionen der akzessorischen Gvp-Proteine.
Zusammenfassung der Projektergebnisse
Unsere Studien zeigen, dass die akzessorischen Gvp-Proteine eine schützende, zusammenbringende und auch stabilisierende Rolle bei der Gasvesikelbildung spielen. Sie haben bevorzugte Bindungspartner oder interagieren, wie GvpC, mit der Gasvesikelwand. GvpF stabilisiert GvpA als Monomer, und a1 von GvpA interagiert mit weiteren Gvp-Proteinen. Eine in Harald Engelhardt’s Labor am MPI für Biochemie inzwischen durchgeführte Cryo-Elektronentomographie der Gasvesikel suggeriert, dass a1 relativ gut zugänglich in der Gasvesikelwand kleine Löcher separiert, die den Gasaustausch ermöglichen. Helix a1 von GvpA wäre somit von außen und innen gut zugänglich und könnte von GvpJ und GvpF von innen (oder auch GvpN, GvpO von außen) erreicht werden. GvpL wurde als Multikontaktprotein identifiziert, das außer GvpA alle anderen Gvp-Proteine (zeitlich gestaffelt?) in räumliche Nähe zueinander bringen kann. Dies sollte weiter untersucht werden, um den Zusammenbau dieser Nanostrukturen besser zu verstehen.
Projektbezogene Publikationen (Auswahl)
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(2018) Interaction of haloarchaeal gas vesicle proteins determined by split-GFP. Frontiers Microbiol 9:1897
Winter K, Born J & Pfeifer F
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(2019) Improved GFP variants to study gene expression in haloarchaea. Frontiers Microbiol 10:1200
Born J, Pfeifer F
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(2019) Schweben – Gasvesikel als Auftriebsorganelle. Unterricht Biologie 448, pp 17-19
Pfeifer F
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(2020) Accessory Gvp proteins form a complex during gas vesicle formation. Frontiers Microbiol 11:610179
Völkner K, Jost A, Pfeifer F
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(2020) Gas vesicles of Archaea and Bacteria. In: Microbiology Monographs: Bacterial organelles and organelle-like inclusions (Jendrossek editor) Springer-Verlag Heidelberg, pp 71-106
Pfeifer F
