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Die OXA1-Proteininsertionsmaschine der Mitochondrien (C 15)
Fachliche Zuordnung
Zellbiologie
Förderung
Förderung von 2007 bis 2011
Projektkennung
Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5483434
Oxa1-Proteine katalysieren die Proteininsertion in Membranen von Bakterien, Mitochondrien und Chloroplasten. Im Zentrum dieses Projektes stehen Untersuchungen zum molekularen Mechanismus und der Regulation der Oxa1-abhängigen Proteininsertion in die mitochondriale Innenmembran. Dabei werden biochemische Untersuchungen an rekonstituierten Oxa1-Komplexen sowie zellbiologische und genetische Experimente im Vordergrund stehen. Wir erwarten hiervon ein detailliertes Verständnis, wie dieser relativ einfach strukturierte Komplex die Insertion und Assemblierung von Membranproteinen vermittelt. Nachdem in den vergangenen zwei Förderungsperioden vor allem Untersuchungen zur physiologischen Bedeutung von Oxa1 für die mitochondriale Biogenese sowie die Identifizierung von Substraten und Interaktionspartnern im Vordergrund unserer Arbeiten standen, wollen wir uns in der folgenden Förderungsperiode verstärkt der biochemischen Charakterisierung der Oxa1-Insertase widmen. Dafür sollen Oxa1-Homologe aus verschiedenen Organismen rekombinant exprimiert und in Proteoliposomen rekonstituiert werden. Diese Ansätze werden unterstützt durch Untersuchungen an einer breiten Kollektion von Oxa1-Mutanten (vor allem Cystein-Insertionsmutanten), die weitgehend bereits erzeugt wurden. Diese Ansätze sollen intra- und intermolekulare Kontakte des Oxa1-Komplexes aufzeigen sowie die Bereiche des Oxa1-Proteins identifizieren, die direkt mit den Substratproteinen interagieren. Darüber hinaus stehen Experimente zur Regulation und Dynamik von Oxa1 und anderer Vertreter der Oxa1/YidC/Alb3- Proteinfamilie im Vordergrund.
DFG-Verfahren
Sonderforschungsbereiche
Antragstellende Institution
Universität des Saarlandes
Mitantragstellende Institution
Rheinland-Pfälzische Technische Universität Kaiserslautern-Landau
Teilprojektleiter
Professor Dr. Johannes M. Herrmann