Untersuchung der Struktur, Dynamik und Wechselwirkungen von Proteinen während der Membranassoziation und -dissoziation mit hp-FRET (A08)

• Fachliche Zuordnung: Biophysik
• Förderung: Förderung seit 2016
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 267205415

In diesem Projekt wollen wir entschlüsseln, wie die strukturelle Identität und molekulare Wechselwirkungen zwischen Membranproteinen und zu Lipiden die Funktionalität des Systems in und über Membranen örtlich und zeitlich beeinflusst. Dazu werden wir Messungen des Förster Resonanz Energietransfers mit super-aufgelöster Fluoreszenz-Imagespektroskopie in vitro und in Zellen kombinieren, um die Dynamik von bei-spielhaften biomolekularen Systemen mit verschiedenen Projektpartnern in diesem SFB zu untersuchen: (1) die Reifung der Lipase LipA während der Translokation, (2) die Beeinflussung der Form von Membra-nen durch das Protein GABARAP, und (3) die Oligomerisierung des Membranproteinrezeptors CD95.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 1208: Identität und Dynamik von Membransystemen - von Molekülen bis zu zellulären Funktionen
• Antragstellende Institution: Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf
• Teilprojektleiter: Professor Dr. Claus Seidel