Hochauflösendes Massenspektrometer mit Ionenmobilitätsmessung
Zusammenfassung der Projektergebnisse
Das Massenspektrometer wird innerhalb unserer Core Unit Proteomics als Hauptgerät zur Bearbeitung der in Auftrag gegebenen Proben verwendet. Außerdem wird es in Forschungsprojekten eingesetzt, wenn es bei der Messung auf hohe Empfindlichkeit und Massengenauigkeit ankommt oder besondere technische Funktionen wie die Ionenmobilität benötigt werden. Ein großer Anwendungsbereich ist die Protein-Expressionsanalytik, bei der Probenreplikate verschiedener biologischer Zustände labelfrei vermessen und die jeweils enthaltenen Proteine verglichen werden. Solche Messungen bilden die Basis einer Reihe von klinisch orientierten wie auch von naturwissenschaftlichen Promotionen; größere Projekte wie z.B. Untersuchungen zur altersabhängigen Makular-Degeneration, zu Uveitis oder zu primärer Angiitis wurden bereits publiziert. Darüber hinaus wurden Expressionsanalysen innerhalb mehrerer Forschungsanträge von Wissenschaftlern unserer Universität und des Universitätsklinikums vorgesehen. Das Spektrometer wurde außerdem sehr erfolgreich zur Bestimmung von post-translationalen Protein- Modifikationen eingesetzt. Beispielhaft sei das Auffinden einer bisher unbekannten Phosphorylierungsstelle in alpha-S1-Casein aus Muttermilch genannt. Ein sehr spannendes Ergebnis konnte mit dem Einsatz der Ionenmobilität zur Unterscheidung isobarer Peptide erreicht werden: Seit 25 Jahren waren in Zikaden zwei adipokinetische Hormone gleicher Peptidsequenz aber mit unterschiedlichen physikalisch-chemischen Eigenschaften bekannt. Diese konnten nun als Proline-Konformere zugeordnet werden. Ein weiteres Arbeitsgebiet ist die Peptid- und Proteinquantifizierung basierend auf Target-Analysen, was u.a. im Bereich der Qualitätskontrolle wichtig ist. Zusammenfassend lässt sich feststellen, dass das Massenspektrometer lokal sehr gut angenommen wurde. Es läuft rund um die Uhr und hat bereits zu mehreren Publikationen in ganz verschiedenen Fachgebieten - von Neurologie über Pharmazie bis Azochemie - beigetragen.
Projektbezogene Publikationen (Auswahl)
- Ser71 of αS1-casein is phosphorylated in breast milk – Evidence from targeted mass analysis. 2017, Mol. Nutr. Food Res. 1700496
König, S., Altendorfer, I., Saenger, T., Bleck,E., Vordenbäumen, S., Schneider, M., Jose, J.,
(Siehe online unter https://doi.org/10.1002/mnfr.201700496) - The hypertrehalosaemic neuropeptides of cicadas are structural isomers – Evidence by ion mobility mass spectrometry. 2017, Anal. Bioanal. Chem. 409,27 6415-6420
König S, Marco, H., Gäde, G.
(Siehe online unter https://doi.org/10.1007/s00216-017-0583-4) - (2018) Topographic protein profiling of the agerelated proteome in the retinal pigment epithelium of Callithrix jacchus with respect to macular degeneration. J Proteomics Jprot 19, 1-15
S. König, K. Hadrian, S. Schlatt, J. Wistuba, S. Thanos and M. R. R. Böhm
(Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.jprot.2018.05.016) - Are formalin-fixed and paraffin-embedded tissues fit for proteomic analysis? 2018, J Mass Spectr
M. Bayer, L. Angenendt, C. Schliemann, W. Hartmann, S. König
(Siehe online unter https://doi.org/10.1002/jms.4347) - Auto-inhibitory regulation of S100A8/S100A9-alarmin activity locally restricts sterile inflammation, 2018, J Clin. Investigations 128, 5: 1852-1866
Vogl T, Stratis A, Wixler V, Völler T, Thurainayagam S, Fassl S, Zenker S, Dreiling A, Chakraborty D, Fröhling M, Paruzel P, Wehmeyer C, Hermann S, Papantonopoulou O, Geyer C, Loser K, Schafers MA, Ludwig S, Stoll M, Leanderson T, Schultze J, König S, Pap T, Roth J
(Siehe online unter https://doi.org/10.1172/JCI89867) - Cerebrospinal fluid concentrations of neuronal proteins are reduced in primary angiitis of the central nervous system. 2018, Frontiers in Neurology 9:407
Ruland T, Wolbert J, Gottschalk MG, König S, Schulte- Mecklenbeck A, Minnerup J, Meuth SG, Gross CC, Wiendl H, Meyer Zu Hörste G
(Siehe online unter https://doi.org/10.3389/fneur.2018.00407) - Cryptotanshinone from Salvia miltiorrhiza roots changes differentiation of keratinocytes by activation of peptidyl-prolylcis-trans-isomerase FKBP1A, leading to reduced cytokeratin CK1/10 expression. 2018, Planta Medica
Esch S, König S, Bopp B, Jose J, Brandt S, Hensel A
(Siehe online unter https://doi.org/10.1055/a-0660-0441) - Dietary salt promotes ischemic brain injury and is associated with parenchymal migrasome formation. 2018, PLoS One 13(12): e0209871
A. Schmidt, J.-K. Strecker, M. Liebmann, C. Massoth, C. Beuker, U.Hansen, S. König, S. Albrecht, S. Bock, J. Breuer, C. Sommer, N. Schwab, H. Wiendl, L. Klotz, J. Minnerup
(Siehe online unter https://doi.org/10.1371/journal.pone.0209871) - The serum protease network – one key to understand Complex Regional Pain Syndrome pathophysiology, 2018, Pain
S. König, M. Bayer, V. Dimova, M. Herrnberger, F. Escolano- Lozano, J. Bednarik, E. Vlckova, H. Rittner, T. Schlereth, F. Birklein
(Siehe online unter https://doi.org/10.1097/j.pain.0000000000001503) - Transcriptomic and proteomic analysis of iris and aqueous humor in juvenile idiopathic arthritis- associated uveitis. J Autoimmunity, 2018
L. Wildschütz, D. Ackermann, A. Witten, M. Kasper, M. Busch, S. Glander, H. Melkonyan, K. Walscheid, C. Tappeiner, S. Thanos, A. Baryzenka, J. Koch, C. Heinz, B. Laffer, D. Bauer, M. Stoll, S. König, A. Heiligenhaus
(Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.jaut.2019.03.004)
