Vergleichende Proteinbiochemie

• Antragsteller: Professor Dr. Marcel Deponte
• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 2014 bis 2017
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 257653716

• Erstellungsjahr: 2018

Zusammenfassung der Projektergebnisse

Keine Zusammenfassung vorhanden

Projektbezogene Publikationen (Auswahl)

• Plasmodium falciparum antioxidant protein reveals a novel mechanism for balancing turnover and inactivation of peroxiredoxins. Free Radical Biology and Medicine, Vol. 85. 2015, pp. 228-236.
  Staudacher V., Djuika C.F., Koduka J., Schlossarek S., Kopp J., Büchler M., Lanzer M., Deponte M.
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2015.04.030)
• Systematic re-evaluation of the bis(2-hydroxyethyl)disulfide (HEDS) assay reveals an alternative mechanism and activity of glutaredoxins. Chemical Science, Vol. 6. 2015, pp. 3788-3796.
  Begas P., Staudacher V., Deponte M.
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1039/c5sc01051a)
• Glutaredoxin catalysis requires two distinct glutathione interaction sites. Nature Communications, Vol. 8. 2017, Article number: 14835.
  Begas P., Liedgens L., Moseler A., Meyer A.J., Deponte M.
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/ncomms14835)
• Redox-sensitive GFP fusions for monitoring the catalytic mechanism and inactivation of peroxiredoxins in living cells. Redox Biology, Vol. 14. 2018, pp. 549-556.
  Staudacher V., Trujillo M., Diederichs T., Dick T.P., Radi R., Morgan B., Deponte M.
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.redox.2017.10.017)
• The cytosolic glyoxalases of Plasmodium falciparum are dispensable during asexual blood-stage development. Microbial Cell, Vol. 5. 2018, No. 1, pp. 32 - 41.
  Wezena C.A., Alisch R., Golzmann A., Liedgens L., Staudacher V., Pradel G., Deponte M.
  (Siehe online unter https://doi.org/10.15698/mic2018.01.608)