Kryo-NMR-Probenkopf für 800 MHz

• Fachliche Zuordnung: Grundlagen der Biologie und Medizin
• Förderung: Förderung in 2012
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 219167405

Die klassischen Techniken zur strukturellen Charakterisierung von Proteinen mittels NMR-Spektroskopie basieren auf der Detektion von Protonen. Diese Techniken erreichen ihr Limit, wenn Relaxation die Linienbreiten stark erhöht (bei steigendem Molekulargewicht des untersuchten Systems oder bei paramagnetischen Proteinen) oder wenn eine ungenügende Dispersion der Protonensignale vorliegt (dynamische Systeme mit keiner stabilen 3D Struktur, z.B. intrinsisch unstrukturierte Proteine). Wir wollen mehrere, im Beiblatt Forschung näher beschriebene Projekte bearbeiten, deren erfolgreiche Durchführung entscheidend vom Einsatz protonenloser NMR-Techniken und somit der Anschaffung eines 13C-optimierten, kryogenen NMR-Messkopfes abhängen. Bei den Projekten handelt es sich entweder um Systeme mit höherem Molekulargewicht (Proteine in Nanodiscs oder in Micellen oder Protein-Multimere/Komplexe) oder um Proteine, die eine geringe Dispersion der Protonensignale aufweisen (Proteine ohne stabile 3D Struktur oder membran-durchspannende Proteine).

• DFG-Verfahren: Forschungsgroßgeräte
• Gerätegruppe: 1740 Hochauflösende NMR-Spektrometer
• Antragstellende Institution: Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf
• Leiter: Professor Dieter Willbold, Ph.D.