NMR-Untersuchungen zur Selbstorganisation und Dynamik von Amyloid-Proteinfibrillen (A06)

Ziel des Projektes ist es, die fundamentale Grundlage der Bildung von Proteinfibrillen zu verstehen. Wir untersuchen die unterschiedlichen Etappen des Selbstorgani¬sationsprozesses der Fibrillenbildung und deren Struktur und Dynamik mittels kernmagnetischer Resonanzspektroskopie. Dafür werden bekannte molekulare Kontakte in Amyloid β (Aβ40) Peptiden durch Einführung spezifischer physikalischer Felder modifiziert oder größere Segmente der Peptide ausgetauscht. Diese Modifikationen stellen molekulare Zwänge dar, denen die Strukturbildung unterliegt. 

DFG-Verfahren Transregios

Teilprojekt zu TRR 102:  Polymere unter Zwangsbedingungen: eingeschränkte und kontrollierte molekulare Ordnung und Beweglichkeit

Antragstellende Institution Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg

Teilprojektleiter Professor Dr. Jochen Balbach, bis 6/2019; Professor Dr. Daniel Huster