Mechanistische Studien zum Verständnis der Funktion des Lichtsammlerproteins LHCSR3 zur Wärmedissipation von Lichtenergie in Chlamydomonas reinhardtii

• Antragsteller: Professor Dr. Michael Hippler
• Fachliche Zuordnung: Biochemie und Biophysik der Pflanzen
• Förderung: Förderung von 2011 bis 2019
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 196619610

Die Kapazität der energieabhängigen Löschung von Anregungsenergie (qE) in Chlamydomonas reinhardtii ist abhängig von Umweltbedingungen und wird durch Wachstum im Licht induziert. Die qE Kapazität der Zellen nimmt proportional mit der lichtabhängigen Proteinexpression von LHCSR3 zu. Deletion oder eingeschränkte Expression von LHCSR3 nimmt den Zellen die Befähigung überschüssige Anregungsenergie in Wärme abzuleiten, welches aufzeigt, dass LHCSR3 für effizientes qE verantwortlich ist (Peers et al, 2009). LHCSR3 interagiert funktionell mit PSII-LHCII Superkomplexen (Tokutsu & Minagawa, 2013) und benötigt PSBR für eine effiziente Bindung an den Superkomplex (Xue et al, 2015). Trotz signifikanten Fortschritts im Verständnis der Funktion von LHCSR3 sind wichtige Fragen weiterhin ungelöst, wie (i) die Frage nach den funktionellen Konsequenzen der Proteinphosphorylierung von LHCSR3 (ii) warum LHCSR3 auch an PSI und größere PSI-FNR und/oder CEF Superkomplexe bindet (iii) mit welchen Proteinen LHCSR3 in PSI Superkomplexen interagiert, und (iv) mit welcher Stöchiometrie LHCSR3 an andere Lichtsammlerproteine und die photosynthetischen Proteinkomplexe PSII und PSI bindet. Um diese mechanistischen Fragen im Bezug zur Funktion von LHCSR3 zu lösen, sind experimentelle Strategien geplant, die Methoden der reversen Genetik, Phosphoproteomik und quantitative Proteomik mit physiologischen Messungen und zeitaufgelöster optischer Absorptionsspektroskopie verknüpfen.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen