Strukturelle und biochemische Studien zur spezifischen Regulation und ATPabhängigen Modulation von Rezeptor-Guanylatzyklasen (A18)

Rezeptor-Guanylylzyklasen (GCs) besitzen eine Kinase-Homologie-Domäne, die als negativer Regulator wirkt und durch ATP-Bindung inaktiviert wird. Ein weiterer Regulation ist die aktivierende Bindung der Kinase PAK an die katalytische Domäne der Guanylylzyklase. Wir planen, die molekularen Mechanismen dieser Regulationsmechanismen durch biochemische und röntgenkristallographische Studien zu untersuchen. Mit rekombinanten Proteinen werden wir versuchen, Komplexe zwischen Domänen der Guanylylzyklasen und deren jeweiligen Liganden zu rekonstituieren und zu kristallisieren. Zur Ergänzung unserer Arbeiten planen wir die Identifikation weiterer Interaktionspartner dieser Domänen durch Massenspektrometrie (Dr. Wolters, TP A4) und von detaillierten Bindungs- Katalysemechanismen mittelt FT-IR (Prof. Gerwert, TP A1).

DFG-Verfahren Sonderforschungsbereiche

Teilprojekt zu SFB 642:  GTP- und ATP-abhängige Membranprozesse

Antragstellende Institution Ruhr-Universität Bochum

Teilprojektleiter Professor Dr. Clemens Steegborn