Multivalente Wechselwirkungen von WW- und SH2-Domänen enthaltenden Proteinen (C04)

Die Erkennung multivalenter peptidischer Sequenzen durch Tandem-Adaptor-Domänen spielt in vielen intrazellulären Prozessen eine wichtige Rolle. Die Inhibition dieser Wechselwirkungn durch optimierte bivalente Liganden steht im Mittelpunkt dieses Teilprojekts. Ausgehend von den tandem-WW-Domänen des am mRNA Speißen beteiligten Proteins FBP21 und der T-Zell-Kinase ZAP70 werden Prolin-analoge (FBP21) oder phospho-Tyrosin-mimetische Liganden (ZAP70) hergestellt, die über Nano-Carrier in die Zelle eingeschleust und funktioniell auf ihre inhibitorische Eigenschaften untersucht werden.

DFG-Verfahren Sonderforschungsbereiche

Teilprojekt zu SFB 765:  Multivalenz als chemisches Organisations- und Wirkprinzip: Neue Architekturen, Funktionen und Anwendungen

Antragstellende Institution Freie Universität Berlin

Teilprojektleiter Professor Dr. Christian Freund; Professor Dr. Hartmut Oschkinat, bis 12/2015