Die cotranslationale Sortierung und Integration von plastidär kodierten mehrfach-membrandurchspannenden Thylakoidmembranproteinen

• Antragstellerin: Professorin Dr. Danja Schünemann
• Fachliche Zuordnung: Pflanzenphysiologie
• Förderung: Förderung seit 2024
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 553203845

Die Biogenese und Aufrechterhaltung der photosynthetischen Proteinkomplexe der chloroplastidären Thylakoidmembran erfordert sehr gut orchestrierte Sortierungs- und Assemblierungsmechanismen von Untereinheiten, die sowohl im nukleären als auch im plastidären Genom kodiert werden. Schlüsselproteine dieser Komplexe werden von Ribosomen im Plastiden synthetisiert und cotranslational in die Thylakoidmembran inseriert. Jedoch ist wenig über die molekularen Mechanismen bekannt, die diesem mehrstufigen Prozess zugrunde liegen. Dieser umfasst eine präzise räumlich-zeitliche Steuerung der Prozessierung des naszierenden Peptids, eine Qualitätskontrolle, die Sortierung des Peptid-Ribosomen Komplexes (RNC) und nachfolgende Integration des naszierenden Peptids in die Thylakoidmembran. In unseren früheren Arbeiten haben wir gezeigt, dass das Ribosomen-assoziierte cpSRP54 für eine effiziente cotranslationale Sortierung zentraler Komponenten des Photosyntheseapparates erforderlich ist. Weiterhin haben wir eine Rolle der cpSec/Alb3-Insertase-Maschinerie und des Membranerhaltungsfaktors Vipp1 bei der Biogenese von D1, dem Reaktionszentrumsprotein von Photosystem II, nachgewiesen. Außerdem haben wir gezeigt, dass die C-terminale Region von Alb3 plastidäre Ribosomen bindet und daher wahrscheinlich an der Rekrutierung des RNC an die Insertionsmaschinerie beteiligt ist. In einem aktuellen Projekt haben wir das Interaktom einer Ribosomen-Subpopulation identifiziert, die spezifisch D1 translatiert. Hier haben wir STIC2 als neuen Interaktionspartner von D1-RNCs identifiziert. Vorläufige Ergebnisse deuten darauf hin, dass STIC2 mit cpSRP54 bei der Biogenese von D1 und vermutlich weiterer photosynthetischer Proteine kooperiert. Ziel dieses Projektes ist die umfassende Untersuchung der Funktion von STIC2 bei der Biogenese von Thylakoidmembranproteinen. Darüber hinaus soll die Rolle von Proteinen mit bisher unbekannter Funktion, die wir als D1-RNC-assoziierte Faktoren identifiziert haben, bei der D1-Biogenese aufgeklärt werden.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen