SPP 1132:  Proteolyse in Prokaryonten: Proteinqualitätskontrolle und regulatorisches Prinzip

Die Forschung der letzten Jahre hat gezeigt, dass kontrollierter Abbau von Proteinen, d.h. die Proteolyse, eine Schlüsselrolle in der globalen zellulären Regulation in allen Arten von lebenden Zellen spielt. Ziele des Schwerpunktprogramms sind das Verständnis der molekularen Strukturen und Mechanismen sowie der Regulation und physiologischen Funktionen des Proteinabbaus in Bakterien und Organellen prokaryotischen Ursprungs (wie z.B. Mitochondrien und Chloroplasten). Regulierte Proteolyse als neues regulatorisches Prinzip wird dabei im Zusammenhang von Stressantworten, Differenzierung, Zellzyklus und Virulenz von pathogenen Bakterien untersucht. Außerdem stellt die Proteolyse einen hochkontrollierten Protein-Qualitätskontrollmechanismus dar, der denaturierte, aggregierte oder unvollständige Polypeptide eliminiert. Besonderes Interesse finden auch die Identifizierung neuer durch Proteolyse regulierter Proteine sowie die detaillierte Untersuchung der dabei stattfindenden Proteinerkennung durch Chaperon/Protease-Systeme auf molekularer Ebene. Außerdem liegt ein Schwerpunkt auf der Signaltransduktion und den regulatorischen Mechanismen, die in Abhängigkeit von extra- und intrazellulären Signalen den Abbau spezifischer Proteine kontrollieren (z.B. von Schlüsselregulatoren von Genexpressionsnetzwerken). Das experimentelle Vorgehen ist interdisziplinär und schließt Methoden der Mikrobiologie, Genetik, Molekularbiologie, Biochemie, Strukturbiologie wie auch der Genom- und Proteomforschung mit ein.

DFG-Verfahren Schwerpunktprogramme

• Analysis of the role of HSP100/Clp and their adaptor proteins in general and regulated proteolysis in Bacillus subtilis (Antragsteller Turgay, Kürsad )
• Characterization of the archaeal membrane-associated Lon protease (Antragsteller Zwickl, Peter )
• Functional characterization of mitochondrial AAA proteases in Saccharomyces cerevisiae (Antragsteller Langer, Thomas )
• Funktion der ATP-abhängigen Metallo Protease FtsH bei der Sporulation von Bacillus subtilis (Antragsteller Schumann, Wolfgang )
• Global characterization of the substrate spectrum of the Corynebacterium glutamicum Clp protease (Antragsteller Schaffer, Steffen )
• Global regulation by proteolysis in Escherichia coli: Molecular recognition, signal integration and quantitative analysis of proteolysis-controlled regulatory circuits (Antragstellerin Hengge, Regine )
• Mechanisms of protease-substrate interactions in the E. coli cytosol (Antragsteller Bukau, Bernd )
• Nitrogen-starvation induced chlorosis in cyanobacteria: A proteolytic program for maintenance of viability (Antragsteller Forchhammer, Karl )
• Role of prohibitins for proteolytic processes within mitochondria (Antragsteller Langer, Thomas )
• structural sudies of ClpS, dem RpoS/RssB-Target System und FtsH (Antragsteller Zeth, Kornelius )
• Structure and function of HxH metalloproteases (Antragsteller Bochtler, Matthias )
• Structure-function analysis of DegP and DegS (Antragsteller Ehrmann, Michael )
• Structure-Function Analysis of the Heat Shock Protein DegP (Antragsteller Clausen, Tim )
• Substrate selection by the FtsH protease (Antragsteller Narberhaus, Franz )
• The functionals role of AAA+ proteases as central components of the mitochondrial protein quality control network under normal and stress conditions (Antragsteller Voos, Wolfgang )

Sprecherin Professorin Dr. Regine Hengge