Struktur, Funktion und Evolution von 4-Cumarat: Coenzym A-Ligase

Antragsteller Professor Dr. Jürgen Ebel
Fachliche Zuordnung Biochemie und Biophysik der Pflanzen
Förderung Förderung von 2003 bis 2008
Projektkennung Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5405463
 

Projektbeschreibung

4-Cumarat:Coenzym A-Ligase (4CL) gehört zur Superfamilie der Adenylat-bildenden Enzyme und ist von zentraler Bedeutung für den Phenylpropanstoffwechsel grüner Landpflanzen. Dieser Stoffwechsel liefert Produkte mit vielfältigen Funktionen in Moosen, Farnen und Samenpflanzen. Zur Familie der Adenylat-bildenden Enzyme gehören neben der 4CL andere Acyl-CoA-Ligasen, Oxidoreduktasen und nicht-ribosomale Peptidsynthetasen. Im Rahmen dieses Projekts sollen Fragen zum evolutiven Ursprung der 4CL, zu Strukturmotiven des Enzyms mit entscheidendem Einfluss auf die katalytische Spezifität gegenüber untershciedlich ringsubstituierten Zimtsäuren und zu Elementen, die zwei 4CL-Promotoren nach Infektion (Elicitorbehandlung) divergent steuern, beantwortet werden. Als Organismen dienen die Sojabohne (Glycine max L.) und das Moos Physcomitrella patens.
DFG-Verfahren Schwerpunktprogramme
Teilprojekt zu SPP 1152:  Evolution metabolischer Diversität