Die Bestimmung der Lösungsstruktur des humanen GABA-Rezeptor-assoziierten Proteins (GABARAP) und seiner Komplexe mit Protein- und Peptid-Liganden

• Antragsteller: Professor Dieter Willbold, Ph.D.
• Fachliche Zuordnung: Biophysik
• Förderung: Förderung von 2002 bis 2006
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5372960

Die gamma-Aminobuttersäure (GABA) ist ein wichtiger Neurotransmitter für inhibitorische Synapsen. Der Rezeptor für GABA ist in der postsynaptischen Membran solcher Synapsen lokalisiert und ein wichtiges Ziel für Medikamente, die z.B. die Aufmerksamkeit und Gemütslage eines Patienten beeinflussen sollen. Ein erst kürzlich entdecktes, neuartiges Protein, genannt GABARAP, ist wichtig für den korrekten intrazellulären Transport von GABAA-Rezeptoren zu und eventuell von der Oberfläche von Nervenzellen, oder genauer der postsynaptischen Membran. Wir interessieren uns für die drei-dimensionale Struktur und die Dynamik von GABARAP und die strukturelle Grundlage für seine Wechselwirkung mit einer Vielzahl von Proteinen, wie die gamma2-Untereinheit des GABAA-Rezeptors, Tubulin, Gephyrin und ULK1. Wir erwarten uns davon nicht nur ein besseres Verständnis eines der wichtigsten Vorgänge an der postsynaptischen Membran und dessen Regulation, sondern auch die exemplarische Charakterisierung mehrerer Wechselwirkungen eines Proteins mit vielen anderen.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen