Trotz der hohen Relevanz von Ammonium für die Stickstoffernährung von Pflanzen war es vor Projektbeginn unbekannt, wie Pflanzen die Ammoniumaufnahme über die Wurzeln regulieren und warum es dafür mehrerer unterschiedlicher Transportproteine bedarf. Über einen Zeitraum von sechs Jahren konnte herausgefunden werden, dass die Ammoniumaufnahme bei geringen Außenkonzentrationen im Wesentlichen über vier Transportproteine des AMT1-Typs vermittelt wird. Diese vier Transporter werden vermehrt unter Stickstoffmangel gebildet, besetzen die Plasmamembran unterschiedlicher Wurzelzelltypen und teilen sich die Ammoniumaufnahme, indem sie in unterschiedlichen Konzentrationsbereichen wirken. Um eine toxisch wirkende Ammoniumaufnahme zu vermeiden, werden posttranskriptionale Regulationsmechanismen, über welche AMT-Transkripte bei ausreichendem Ernährungszustand schnell abgebaut werden, und posttranslationale Regulationsmechanismen eingesetzt. Letztere wirken über eine Phosphorylierung einzelner AMT-Untereinheiten in einem trimeren Proteinkomplex, worüber die benachbarten AMT-Untereinheiten transinaktiviert werden. AMT-Transportproteine finden sich auch in oberirdischen Pflanzenorganen, inklusive dem Pollen, wo sie höchstwahrscheinlich zur zellulären Ammoniumaufnahme bzw. zum Zurückholen („retrieval") von Ammonium dienen, da Pflanzenzellen aufgrund ihres hohen intrazellulären pH-Werts Ammonium in Form von Ammoniak verlieren. Über eine gezielte Überexpression eines einzelnen Ammoniumtransporters konnte zwar die Ammoniumaufnahmekapazität in den Wurzeln erhöht werden, aber nicht die Stickstoffeffizienz in Pflanzen verbessert werden.