Funktionelle Eigenschaften und posttranskriptionale Regulation pflanzlicher Katalasen

• Antragsteller: Professor Dr. Jürgen Feierabend
• Fachliche Zuordnung: Biochemie und Biophysik der Pflanzen
• Förderung: Förderung von 2000 bis 2003
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5263350

Das Enzym Katalase wird sowohl in vitro als auch in vivo durch sichtbares Licht inaktiviert. In Blättern wird der Verlust durch die Inaktivierung kontinuierlich durch Neusynthese kompensiert, deren Rate an die jeweilige Lichtintensität angepaßt wird. In dem Vorhaben werden Zusammenhänge zwischen der Lichtempfindlichkeit der Katalase und der Struktur einer NADPH-bindenden peripheren Falte durch in vitro Mutagenese untersucht. Die rekombinanten Katalasen werden mit Hilfe des Baculovirus Expressions-Systems in Insektenzellen bzw. in transgenem Tabak exprimiert. Die Neusynthese von Katalase wird in Roggenblättern über posttranskriptionale Mechanismen reguliert. Dazu gehört eine lichtabhängige Änderung der Translatierbarkeit der mRNA. Die Natur der Modifikation der mRNA und die Bedeutung ihrer 5'-untranslatierten Region für translationale Kontrollmechanismen sollen als Beispiel einer ungewöhnlichen posttranskriptionalen Regulation untersucht werden. Signalsysteme sollen aufgezeigt werden, welche an der lichtabhängigen posttranskriptionalen Kontrolle beteiligt sind. Eigenschaften und Spezifität des Abbaus photoinaktivierter Katalase durch peroxisomale Proteasen von Roggenblättern sollen analysiert werden.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen