Lösungsstruktur der 3-Hydroxyacyl-ACP:CoA Transacylase PhaG aus Pseudomonas putida

• Antragsteller: Dr. Matthias Görlach (†)
• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 1999 bis 2002
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5216792

Die dreidimensionale Struktur in Lösung der neu entdeckten 3-Hydroxyacyl-ACP:CoA Transacylase PhaG (295 Aminosäuren; Molekulargewicht: 34 kDa) aus Pseudomonas putida soll mittels heteronuklearer multidimensionaler NMR-Spektroskopie bestimmt werden. Dazu müssen die in jüngster Zeit für Proteine dieser Größe entwickelten Isotopenmarkierungs-Strategien und NMR-Techniken eingesetzt werden. Für PhaG sind bisher nur zwei (bakterielle) Proteine mit signifikanter Sequenzhomologie (RhlA, 44%; Quin, 51%), aber mit unvollständig charakterisierter bzw. unbekannter Funktion beschrieben. Es besteht daher die Möglichkeit, daß PhaG eine bisher unbekannte Topologiefamilie repräsentiert. Ausgehend von einer Lösungsstruktur soll in Verbindung mit einer Charakterisierung der Substrat- bzw. Kofaktor-Bindung und in enger Zusammenarbeit mit den beiden anderen Antragstellern (Rehm/Hinz), Univ. Münster) dieses interdisziplinären Forschungsvorhabens ein Beitrag zum Verständnis der Struktur-Funktionsbeziehung für PhaG geleistet werden.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen
• Beteiligte Personen: Professor Dr. Hans-Jürgen Hinz; Professor Dr. Bernd Rehm