Seit meiner Diplomarbeit beschäftige ich mich mit der Struktur und Dynamik des Peptidrückgrates von Peptiden und interessiere mich dabei besonders für Isomerisierungsvorgänge an PeptidylProlyl-Bindungen. Als bevorzugte Methode benutze ich die NMRSpektroskopie. Natürlich ist es sehr interessant, solche Reaktionen nicht nur an Modellverbindungen (Oligopeptiden), sondern auch an Proteinen zu untersuchen. Da das Know How für NMR-Untersuchungen an solch großen natürlichen Makromolekülen in unserer Forschungsstelle relativ begrenzt ist, verspreche ich mir von der Kursteilnahme die Eröffnung neuer wissenschaftlicher Möglichkeiten bei der Erforschung von Peptidbindungsisomerisierungen in Proteinen und deren Einfluß auf Protein/Protein und Protein/Peptid Wechselwirkungen.
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