Analyse der molekularen und biochemischen Mechanismen der Proteasomassemblierung

• Antragsteller: Professor Dr. Peter Michael Kloetzel
• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 1994 bis 2003
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5188026

Die Proteasomreifung ist ein erster Schritt in der Regulation der proteolytischen Aktivität des Proteasekomplexes. Die geplanten Experimente und Projektteile stellen weitere Schritte in Richtung eines besseren Verständnis der Mechanismen dar, die zur Reifung des 20S Proteasoms führen. Der Schwerpunkt der Experimente liegt auf der biochemischen, molekularen und funktionellen Charakterisierung der Mammalia Proteine POMP I & II (proteasome maturation protein), die die Homologe des Hefe Ump1 sind, sowie deren Interaktionspartner. Ziel ist es, die Organisation von POMP I & II in Proteasomkomplexen zu analysieren und mit Hilfe von Transfektionsexperimenten, sowie molekularbiologischen und proteinbiochemischen Ansätzen, die Interaktionspartner und Bindungsstellen der POMPs in Proteasomvorläuferkomplexen zu identifizieren. Außerdem soll die Frage beantwortet werden, ob POMPs essentiell für die Proteasom-Reifung bzw. Bestandteile eines Chaperonkomplexes sind, der an der Reifung des Protesoms beteiligt ist.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen
• Beteiligte Person: Professorin Dr. Elke Beate Krüger