Aufklärung der Funktionsweise mikrobieller Rhodopsine mittels Festkörper-NMR in Kombination mit rechnergestützen Methoden

Proteorhodopsine (PR) sind die am häufigsten vorkommenden Retinal-bindenden Photorezeptoren. Ihre Funktion als lichtgetriebene Protonenpumpen liefert einen großen Beitrag zum Energiehaushalt mariner Ökosysteme. Zusätzlich sind eine Reihe regulatorischer und sensorischer Funktionen denkbar. In diesem Projekt werden die molekularen Details der Farbadaption von grünem und blauem PR als auch von rot-absorbierenden PR Mutanten mit atomarer Auflösung aufgeklärt werden. Diese Studien werden ergänzt durch strukturelle Untersuchungen an Intermediaten des Photozyklus. Zusätzlich soll die Rolle spezifischer Proteinkontakte innerhalb der PR-Pentamere aufgeklärt werden. Um diese Fragestellungen beantworten zu können werden in diesem Projekt Festkörper-NMR Spektroskopie inklusive dynamischer Kernpolarisation (DNP) und dem kryogenen Einfangen licht-induzierter Intermediate (Glaubitz, Frankfurt) mit QM/MM-basierenden Berechnungen von NMR Parametern, Absorptionsspektren sowie MD Simulationen (He, Shanghai) kombiniert. Auf diese Weise sollen die photooptischen Eigenschaften von PR mit strukturellen und elektronischen Parametern verknüpft werden. Eine derartige konzertierte Anwendung von experimentellen und theoretischen Ansätzen wird es auch erlauben Protokolle zu entwickeln, die in Zukunft für andere Membranproteine Anwendung finden können.

DFG-Verfahren Sachbeihilfen

Internationaler Bezug China

Großgeräte Schneller MAS Probenkopf für 1H Detektion

Gerätegruppe 1741 Festkörper-NMR-Spektrometer

Partnerorganisation National Natural Science Foundation of China

Kooperationspartner Professor Dr. Xiao He