Modulierung des funktionellen Zustandes von Membranproteinen durch dynamische Assoziation und Dissoziation (A03)

Wir wollen anhand zweier Systeme untersuchen, wie dynamische Assoziation und Dissoziation den funktionellen Zustand von Membranproteinen moduliert: I) molekularen Komponenten von zentraler Bedeutung für Ethylensignaling in Pflanzen und II) PlaF, einer neuen Phospholipase B aus P. aeruginosa. Durch molekulare Simulationen und Modellierung in enger Verzahnung mit Experimenten wollen wir Strukturmodelle von Rezeptor/Chaperon-Komplexen erstellen, um den Mechanismus der Kupferübertragung auf ETR1 zu untersuchen, sowie die Strukturdynamik von apo und Ethylen-gebundenem ETR1 als auch molekulare Mechanismen der PlaF-Hemmung durch Fettsäuren bzw. PlaF/Protein-Wechselwirkungen untersuchen.

DFG-Verfahren Sonderforschungsbereiche

Teilprojekt zu SFB 1208:  Identität und Dynamik von Membransystemen - von Molekülen bis zu zellulären Funktionen

Antragstellende Institution Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf

Teilprojektleiter Professor Dr. Holger Gohlke