Exploration of the excited-state dynamics of amino acids and peptides by ab initio electronic-structure calculations

• Applicant: Professor Dr. Wolfgang Domcke
• Subject Area: Theoretical Chemistry: Electronic Structure, Dynamics, Simulation ; Physical Chemistry of Molecules, Liquids and Interfaces, Biophysical Chemistry
• Term: from 2006 to 2013
• Project identifier: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Project number 28811318

• Final Report Year: 2013

Final Report Abstract

In der ersten Förderperiode dieses Vorhabens wurden die angeregten elektronischen Zustände und die photochemischen Reaktionsmechanismen von DNA-Basen und DNA-Basenpaaren mit ab-initio-Berechnungen analysiert. In der zweiten Förderperiode wurden aromatische Aminosäuren und Peptide untersucht. Die Berechnung von Reaktionspfaden minimaler Energie und von konischen Durchschneidungen der elektronischen Potentialenergieflächen lieferte neuartige qualitative Einblicke in die Photochemie wichtiger biologischer Moleküle. Barrierenlose Elektron/Proton-Transfer-Prozesse entlang von Wasserstoff-Brückenbindungen wurden als generische Mechanismen der schnellen Deaktivierung von UV-angeregten Zuständen in DNA-Basenpaaren und Peptiden identifiziert. Dieser spezifische Mechanismus liefert eine plausible Erklärung warum zahlreiche Konformere oder Tautomere der flexible Biomoleküle nicht mit Zwei- Photonen-Ionisations-Spektroskopie oder laser-induzierter Fluoreszenz-Spektroskopie detektiert werden können. Die durch die Berechnungen dieses Projekts identifizierten photochemischen Reaktionsmechanismen bilden die Grundlage der Interpretation nahezu aller aktuellen spektroskopischen Untersuchungen von DNA-Basenpaaren und Peptiden. Die effiziente strahlungslose Deaktivierung der UV-angeregten Zustände durch schnelle Elektron/Proton-Transfer-Prozesse entlang von H-Brückenbindungen ist vermutlich von entscheidender Bedeutung für die UV-Stabilität von DNA und Proteinen.

Publications

• Computational studies of the photophysics of neutral and zwitterionic amino acids in an aqueous environment: the tyrosine-(H2O)2 and tryptophan-(H2O)2 clusters J. Phys. Chem. A 113, 542 (2009)
  A.L. Sobolewski, D. Shemesh and W. Domcke
  
• Efficient excited-state deactivation of the Gly-Phe-Ala tripeptide via an electron-driven proton-transfer process J. Am. Chem. Soc. 131, 1374 (2009)
  D. Shemesh, A.L. Sobolewski and W. Domcke
  
• Photophysics of the Trp-Gly dipeptide: role of electron and proton transfer processes for efficient excited-state deactivation Chem. Phys. Lett. 482, 38 (2009)
  D. Shemesh, C. Hättig and W. Domcke
  
• Photoinduced proton transfer as a possible mechanism for the photostability of proteins J. Phys. Chem. Lett. 1, 425 (2010)
  M. Marazzi, U. Sancho, O. Castano, W. Domcke and L. M. Frutos
  
• Role of excited-state hydrogen detachment and hydrogen transfer processes for the excited-state deactivation of an aromatic dipeptide: N-acetyl tryptophan methyl amide Phys. Chem. Chem. Phys. 12, 4899 (2010)
  D. Shemesh, A. L. Sobolewski and W. Domcke
  
• Effect of the chirality of residues and γ-turns on the electronic excitation spectra, excitedstate reaction paths and conical intersections of capped phenylalanine-alanine dipeptides ChemPhysChem 12, 1833 (2011)
  D. Shemesh and W. Domcke
  
• Efficient excited-state deactivation in organic chromophores and biologically relevant molecules: role of electron and proton transfer processes in: “Conical Intersections: Theory, Computation and Experiment”, Eds. W. Domcke, D. R. Yarkony and H. Köppel, World Scientific, Singapore, p. 51 (2011)
  A. L. Sobolewski and W. Domcke
  
• Spectroscopy meets theory (News and Views article) Nature Chem. 5, 257 (2013)
  W. Domcke and A. L. Sobolewsk