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Untersuchung des Druckeinflusses auf Struktur und Funktion von Peptidfoldameren
Antragsteller
Professor Dr. Oliver Reiser
Fachliche Zuordnung
Organische Molekülchemie - Synthese, Charakterisierung
Förderung
Förderung von 2013 bis 2020
Projektkennung
Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 227612752
Peptidfoldamere (3-15 Aminosäurereste) sollen mit dem Ziel untersucht werden, ein detailliertes Verständnis ihrer bevorzugten Konformationen, die unter Druck "ausgefroren" werden könnten, zu erhalten. Helikale alpha, beta- und alpha,alpha,beta,beta-Peptide als Modellverbindungen sowie verwandte Peptide, die selektiv an Neuropeptid Y (NPY) binden, sollen unter verschiedenen Drücken in protischen Lösungsmitteln (Wasser, Puffer, Methanol) untersucht werden. Darüber hinaus sollen Peptidfoldamere untersucht werden, die sich als Organokatalysatoren bewährt haben. Druck könnte nicht nur die katalytisch aktive Konformation eines Organokatalysators stabilisieren, sondern aufgrund der erhöhten Eigendissoziation von Wasser unter Druck höhere Konzentrationen an Säure und Base erzeugen, was sich für viele Organokatalysen als essentiell erwiesen hat (Duale Katalyse). Ziel ist die Entwicklung von aktiveren und selektiveren Organokatalysatoren, weiterhin sollten diese Studien auch ein besseres Verständnis der Funktion von Enzymkatalysatoren unter Druck ermöglichen.
DFG-Verfahren
Forschungsgruppen