Mechanismen und Funktionen von Protein S-Acylierungen an der vakuolären Membran von Pflanzen

• Antragsteller: Dr. Oliver Batistic
• Fachliche Zuordnung: Biochemie und Biophysik der Pflanzen
• Förderung: Förderung von 2012 bis 2020
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 221273105

Die Protein S-Acylierung ist eine wichtige sekundäre Modifikation und reguliert die Membranassoziierung, den Transport und die Funktion von Proteinen. Detaillierte biochemische Analysen der Protein S-Acyltransferasen (PATs) und der von ihnen modifizierten Proteine werden jedoch durch die funktionelle Redundanz der modifizierenden Proteine gegenüber ihren Zielproteinen eingeschränkt. Mechanismen, Funktionen und Voraussetzungen für Protein S-Acylierungen in Pflanzen sind bisher nur wenig untersucht. Wir haben neue und verschiedene Untersuchungsmethoden entwickelt um spezifische PAT-Substrat Kombinationen aus Arabidopsis thaliana zu identifizieren. Diese Untersuchungen zeigten das verschiedene S-acylierte Proteine, die an der vakuolären Membran gebunden sind, durch verschiedene Tonoplast- und nicht-Tonoplast-lokalisierte PAT Enzyme modifiziert werden.Ziel dieses Projektes ist es, mechanistische und strukturelle Voraussetzungen zu erforschen die eine spezifische Lipidmodifikation verschiedener S-acylierter Proteine ermöglichen, welche dadurch zur Lokalisierung dieser Substrate an den Tonoplasten führt. Zudem wollen wir PAT Pflanzenmutanten phänotypisch charakterisieren, um die Funktion der jeweiligen Enzyme auf ihre endogenen Substratproteine zu analysieren.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen