Analyse archaealer Signaltransduktionswege

• Antragstellerin: Professorin Dr. Sonja Verena Albers
• Fachliche Zuordnung: Stoffwechselphysiologie, Biochemie und Genetik der Mikroorganismen
• Förderung: Förderung von 2012 bis 2022
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 219008901

Eukaryoten und Bakterien ist nur wenig über die Prozesse in der dritten Domäne des Lebens, den Archaeen, bekannt. In Creanarchaeoten kommt ausschließlich Phosphorylierung an Ser, Thr und Tyr Resten vor, welche von Hanks (Eukaryotischen)-Typ Protein Kinasen katalysiert wird, während die in Bakterien weit verbreitete Phosphorylierung durch Zweikomponentensysteme (Phosphorylierung an His, Asp) fehlt. Um erste Einblicke in die Phosphorylierung in Archaeen zu erhalten wurden die Phosphoproteome zweier Arten der Sulfolobales analysiert. Diese Studie zeigte, dass in diesen archaealen Spezies eine große Menge an Phosphopeptiden zu finden war, welche zudem eine unerwartet hohe Zahl an Tyrosinphosphorylierungen aufwiesen. Zusätzlich zu diesen Resultaten konnte auch gezeigt werden, dass sich die Proteinphosphorylierung in Bezug auf die im Medium vorhandene Kohlenstoffquelle (Sulfolobus solfataricus) oder die Deletion einer Phosphatase (S. acidocaldarius) wesentlich veränderte. Während die Deletion einer der beiden Phosphatasen von S. acidocaldarius, Saci_PTP, zu keinem veränderten Erscheinungsbild führte, zeigte die Deletionsmutante der zweiten Phosphatase, Saci_PP2A, vergrößerte Zellen und ein hypermotiles Schwarmverhalten. Basierend auf der Studie des Phosphoproteoms der beiden Phosphatasemutanten wurden Regulatoren und andere Faktoren gefunden, die die Expression des Archaellums, der archaealen Motiliätsstruktur, in Abhängigkeit von Phosphorylierung beeinflussen. Um die physiologische Funktion der Kinasen und Phosphatasen in S. acidocaldarius weiter zu charakterisieren wurden die Enzyme expriemiert und die Deletionsmutanten hergestellt. Auf diese Weisen konnten erste Einblicke in die Regulation des Archaellums durch Signaltransduktion gewonnen werden. In zukünftigen Studien sollen die verschiedenen Proteine des regulatorischen (de)phosphorylierungsabhängigen Netzwerks weiter untersucht werden. Des Weiteren sollen die Wechselwirkungen zwischen den verschiedenen regulatorischen Proteinen weiter untersucht werden, um die Hierarchien des Netzwerks zu erschließen.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen