Signalregulation und zelluläre Entscheidungen durch Nitrierung in Rezeptortyrosinkinase/ Proteintyrosinphosphatase-Zyklen (A04)

• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 2012 bis 2015
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 190586431

Hat Tyrosin-Nitrierung von Rezeptoren selbst Signalcharakter oder verursacht sie lediglich eine Tyrosinphosphorylierungsblockade? Dies ist wichtig für das Verständnis der HSC Biologie, da CD95 Ligand in ruhenden HSC zur CD95-Tyrosin-Nitrierung und einem Proliferationssignal führt und LPS/Endotoxin in Hepatozyten in vivo Proteintyrosinnitrierung induziert. Wir werden untersuchen, ob nitrierte Tyrosine durch spezifische Proteindomänen erkannt werden. Mit FRET-Sensoren soll die Dynamik von CD95-Tyrosin-Nitrierung in Zellen sichtbar gemacht werden. Weiterhin werden wir untersuchen, welche weiteren Signalproteine nitriert oder s-nitrosyliert werden und welche Funktion dies bei der Regeneration hat.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 974: Kommunikation und Systemrelevanz bei Leberschädigung und Regeneration
• Antragstellende Institution: Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf
• Mitantragstellende Institution: Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie
• Teilprojektleiter: Professor Dr. Philippe Bastiaens