Untersuchung der Strukturbildung von Proteinen mittels zeitaufgelöster Infrarot-Spektroskopie (A02)

• Fachliche Zuordnung: Biophysik
• Förderung: Förderung von 2012 bis 2023
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 189682160

Das Verständnis der molekularen Mechanismen, die zur Proteinfaltung, Fehlfaltung und Aggregation führen, ist das Hauptziel dieses Projekts. Wir entwickeln zeitaufgelöste infrarot-spektroskopische Techniken, um Strukturbildung auf verschiedenen Zeitskalen zu untersuchen. Mit Hilfe von Modellpeptiden und ortsaufgelösten Sonden wird das Entstehen von -Faltblättern auf Basis einzelner Aminosäuren analysiert. Wir entwerfen neuartige Peptid-Template mit Polyglutamin (polyQ) Sequenzen, um monomere Strukturmotive einer Fibrille zu imitieren. Rückgrat- und Seitenkettenanordnung werden separat untersucht, um die Fibrillenbildung von Glutaminsequenzen in polyQ Krankheiten aufzuklären. Zudem werden wir unsere IR Studien am intrinsisch ungeordneten Parkinson Protein -Synuclein ausbauen und die mögliche regulatorische Rolle anderer natürlich vorkommender Synuclein Varianten im Aggregationsprozess untersuchen. Wechselwirkungen der Aggregate mit Membranen und Membranschädigung werden detailliert und molekular charakterisiert.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 969: Chemische und biologische Prinzipien der zellulären Proteostase
• Antragstellende Institution: Universität Konstanz
• Teilprojektleiterin: Professorin Dr. Karin Hauser