Im Gegensatz zum Prokaryoten besteht das Proteom des Eukaryoten zu ~50% aus ungeordneten Proteinen. Diese evolutive Anreicherung liegt vermutlich in der hohen Flexibilität und Multifunktionalität solcher Moleküle begründet. Scheinbar widersprüchlich sind selbst präzise biologische Maschinen, wie beispielsweise die Kernpore, zu großenTeilen aus solch ungeordneten molekularen Bausteinen zusa. Kernporen regulieren in Zusammenarbeit mit Kerntransportern den wichtigen Austausch von Signal mmengesetzt - und Botenstoffen zwischen dem Zytoplasma und dem Zellkern. Trotz der fundamentalen Rolle dieses Prozesses für die Funktion der Zelle und das hohe Interesse am künstlichen Nachbau solch molekularer Sortierungsmaschinen für die Biotechnologie, sind die genauen molekularen Vorgänge noch weitgehend unbekannt. Im Gegensatz zu vielen anderen strukturbiologischen Methoden ist die Einzelmolekül-Fluoreszenzspektroskopie sehr gut geeignet, um solch dynamische Systeme mit hoher Auflösung zu untersuchen. Mit Hilfe dieser Techniken in Kombination mit modernen Protein Engineering Werkzeugen werden wir die dynamische Struktur der ungeordneten Proteine und die molekulare Grundlage für Ihre effiziente Zusammenarbeit mit den Kerntransportern systematisch untersuchen.
DFG Programme
Emmy Noether Independent Junior Research Groups
