Einkristall-Röntgendiffraktometer für die Proteinkristallographie

Die detaillierte Kenntnis ihrer Raumstruktur ist ein essentieller Beitrag zu einem umfassenden, molekularen Verständnis der Funktion von Proteinen. Die Röntgenkristallographie ist die am besten etablierte Methode zur Strukturbestimmung. Im Rahmen der Juniorprofessur für Strukturbiochemie soll diese wichtige Methode an der Universität Bielefeld etabliert werden. In der Arbeitsgruppe sollen alle für die Bestimmung einer Proteinstruktur erforderlichen Techniken vorhanden sein. Als zentrales Element fehlt bisher noch ein geeignetes Röntgendiffraktometer für die Charakterisierung von Proteinkristallen und die Aufnahme von Beugungsdaten zur Strukturlösung. Der thematische Schwerpunkt liegt auf der Struktur-Funktionsbeziehung bakterieller Virulenzfaktoren und ihrer eukaryontischen Zielproteine. Der Röntgenstrukturanalyse kommt dabei eine Schlüsselfunktion zu. Im Mittelpunkt stehen Chaperone des Yersinia enterocolitica Typ III Sekretionssystems und das Listeria monocytogenes Invasionsprotein InlB und dessen Wirtszellrezeptor Met.

DFG-Verfahren Forschungsgroßgeräte

Gerätegruppe 4010 Einkristall-Diffraktometer

Antragstellende Institution Universität Bielefeld

Leiter Professor Dr. Hartmut Niemann